Мутовані, надлишкові, пошкоджені білки деградують у клітині за допомогою протеосомної системи деградації. Такі білки несуть специфічну мітку - ланцюжок з білка убіквітину, за допомогою якого і розпізнається протиосомною системою. Але інколи убіквітин приєднується до білка помилково. У такому випадку спрацьовують деубіквітинуючі білки, які від"єднують убіквітин, шляхом руйнування ізопептидних зв"язки. Таким чином, деубіквітинуючі білки можуть рятувати білки від деградації чи змінювати їх локалізацію в клітині. Розробка механізму регулювання убіквітинуючою, деубіквітинуючою системою лежить в основі створення нових препаратів для боротьби з раком.
А - убіквітинований білок (білок іде на деградацію в протеосомну систему)
В, D - деубіквітинування білка з повним відщепленням убіквітину, білок повертається до нормального функціонування
С,Е - деубіквітинування білка з частковим відщепленням убіквітину, залишки декількох молекул убіквітину може спричинити зміну локалізацію білка в клітині чи подальшу лізосомну деградацію.
English: Deubiquitination protein. The human genome encodes nearly 100 deubiquitinating enzymes, making them the largest family of enzymes in the ubiquitin system. Deubiquitination protein - the large group of enzymes that are responsible for the removal of ubiquitin from proteins.The functioning of deubiquitination enzymes: А - ubiquitination proteins (protein degradation goes on in proteasome system), В, D - deubiquitination with complete removal of the protein ubiquitin, the protein returns to normal functioning, С,Е -deubiquitination protein with partial removal of ubiquitin, resulting protein can change the location of a cell or degrade in proteasome.